BIOCHIMICA ( cod. 22200)

CHIMICA GENERALE, ORGANICA E PROPEDEUTICA BIOCHIMICA Principi di base della chimica: Cambiamenti fisici e chimici. Miscele, elementi e composti. Struttura dell’atomo: livelli energetici degli orbitali, rappresentazione degli elettroni di valenza secondo Lewis. Legami chimici: Legame covalente puro e legame covalente polare. Scala di elettronegatività. Legame ionico. Forma e polarità delle molecole di acqua, ammoniaca e metano. Legame ad idrogeno. Forze di Van der Waals. Soluzioni: Definizioni di solvente, soluto, solubilità. Proprietà dell’acqua come solvente. Pressione osmotica. Reazioni chimiche e cinetica: Velocità di reazione, concetto di energia di attivazione e funzione dei catalizzatori. Enzimi, Coenzimi ed Ossido-riduzioni biologiche. Equilibrio chimico: Costante di equilibrio e principio di Le Chatelier. Dissociazione ionica dell’acqua e prodotto ionico. Scala di pH. Forza degli acidi e delle basi. L’equilibrio in soluzione acquosa: Soluzioni tampone, esempi fisiologici. Fondamenti di chimica organica: principali gruppi funzionali. Le molecole dei sistemi biologici: Carboidrati: monosaccaridi, disaccaridi e omopolisaccaridi. Lipidi: acidi grassi, lipidi semplici, lipidi complessi e steroidi. Proteine: gli aminoacidi ed il legame peptidico. Nucleotidi ed acidi nucleici: il legame fosfodiesterico, struttura di DNA ed RNA. BIOCHIMICA GENERALE Bioenergetica e ossidazioni biologiche La termodinamica delle reazioni biologiche: energia libera e spontaneità delle reazioni. ATP come trasportatore di energia: reazioni chimiche accoppiate. Il metabolismo cellulare: reazioni di ossidazione e degradazione, reazioni di biosintesi. Carica energetica della cellula. Fosforilazione ossidativa Struttura del mitocondrio. Sistema navetta malato-aspartato. I trasportatori di elettroni della catena respiratoria. Il meccanismo della fosforilazione ossidativa: l'accoppiamento chemiosmotico. Il sistema enzimatico per la produzione di ATP. Resa in molecole di ATP a seguito della ossidazione completa del glucosio. Strutture delle proteine Livelli strutturali: primario, secondario, terziario e quaternario. Struttura secondaria in α-elica. Struttura secondaria a foglietto β. Struttura terziaria e forze che la stabilizzano. Struttura quaternaria. Proteine coniugate. Emoglobina e trasporto dell'ossigeno. Strutture della mioglobina e emoglobina. Gruppo eme: proprietà del legame ossigeno-eme. Curve di dissociazione ossigeno-Hb e ossigeno-Mb. Concetto di cooperatività e allosterismo. Hb nella conformazione tesa e rilassata. Effetto Bohr. Effetto del 2,3-DPG e sua importanza fisiologica. Enzimi e cinetica enzimatica. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Velocità di reazione. Concetto di energia di attivazione e funzione di un catalizzatore. Interazione enzima-substrato. Modello cinetico di Michaelis-Menten. Inibitori competitivi e non competitivi. Regolazione allosterica e covalente dell'attività enzimatica. Coenzimi utilizzati nelle reazioni metaboliche. Struttura chimica e basi strutturali della funzione coenzimatica dei seguenti coenzimi: acido lipoico; NAD e NADP, coenzima A, coenzimi FAD e FMN. Vitamine: distribuzione e fabbisogno delle corrispondenti vitamine. BIOCHIMICA METABOLICA Biochimica del sistema end