Obiettivi formativi
Saper descrivere e commentare le proprietà strutturali delle proteine globulari e fibrose; comprendere il processo di folding, i concetti di misfold ed aggregazione proteica. Conoscere ed applicare le conoscenze riguardanti l’omologia delle proteine. Conoscere e saper spiegare i processi cellulari legati all'omeostasi proteica.
Saper descrivere e commentare struttura, funzione, meccanismo di azione e sindromi carenziali delle vitamine idrosolubili.
Prerequisiti
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Contenuti dell'insegnamento
Struttura delle proteine, omologia ed evoluzione. Protein folding e modelli di folding. L’omeostasi proteica: modifiche post-traduzionali, smistamento, controllo qualità del folding. Misfolding ed aggregazione delle proteine.
Vitamine idrosolubili: struttura, funzione, meccanismo di azione e sindromi carenziali.
Programma esteso
Struttura delle proteine - Legame peptidico: planarita’, configurazione, rigidita’ e rotazioni. Peptidi e proteine, dettagliata descrizione dei gradi di struttura delle proteine
Motivi e domini strutturali - Definizioni di motivo e dominio. Esempi di motivi e domini di tipo alfa, beta ed alfa/beta. Proteine a domini multipli.
Proteine ed evoluzione - Omologia e famiglie di proteine, allineamenti di sequenze proteiche, isoforme di proteine legate allo sviluppo, tessuto-specifiche, specie-specifiche.
Proteine fibrose - Cheratina, collageno ed elastina, aspetti strutturali e funzionali, collagenopatie e sindrome di Marfan.
Omeostasi delle proteine - Modificazioni post-traduzionali, smistamento delle proteine in nucleo, mitocondrio, reticolo endoplasmico e via secretiva, lisosomi e membrana.
Protein folding - Termodinamica e folding, esperimento di Anfinsen, paradosso di Levinthal, modelli di folding, modello energy landscape.
Omeostasi delle proteine - Controllo qualità del folding: proteina disolfuro isomerasi, peptidilprolil cis/trans isomerasi, chaperones molecolari, chaperonin, unfolded protein response.
Degradazione delle proteine - mediata da lisosoma e sistema ubiquitina-proteasoma.
Misfolding ed aggregazione di proteine - Malattie conformazionali, fibra amiloide: struttura cross-beta, meccanismi di formazione, crescita e propagazione della aggregazione. Prioni e contagio conformazionale.
Vitamine idrosolubili del complesso B e vitamina C:
- formula di struttura
- fonti alimentari
- azione biologica, meccanismo di azione della forma coenzimatica
- livelli di assunzione giornaliera raccomandati
- sindrome carenziale
Bibliografia
Nelson DL, Cox MM: I principi di Biochimica di Lehninger, Zanichelli, Bologna.
Voet D, Voet JG: Biochimica John Wiley & Sons, USA.
Materiale didattico elaborato dal docente sarà reperibile al sito http://elly.medicina.unipr.it/.
Metodi didattici
Gli argomenti saranno trattati in lezioni frontali con l’ausilio di presentazioni e filmati finalizzati a valorizzare l’approccio molecolare; saranno segnalati siti web e referenze bibliografiche utili.
Il materiale didattico sarà caricato settimanalmente sulla piattaforma Elly.
Modalità verifica apprendimento
La verifica dell'apprendimento dei contenuti del corso viene effettuata mediante prova scritta a risposte chiuse; essa consta di 30 domande a risposta multipla, di cui circa 10 hanno per oggetto la Biochimica delle Proteine e le Vitamine idrosolubili. Il tempo assegnato per l’esecuzione della prova è di 60 minuti; lo studente che intende ritirarsi dall'esame deve farlo entro i primi 20 min dall’inizio dell’esame, riconsegnando il test alla commissione. Ogni risposta positiva contribuisce con 1 punto alla determinazione del voto finale in trentesimi. Gli esiti delle prove scritte sono comunicati al termine della loro correzione, nella stessa giornata di esecuzione del test.
In caso di esito positivo del test lo studente può scegliere se procedere alla verbalizzazione del voto o sottoporsi ad un esame orale.
Altre informazioni
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