LABORATORIO BIOFISICA I
cod. 16662

Anno accademico 2007/08
1° anno di corso - Primo semestre
Docente
Settore scientifico disciplinare
Fisica della materia (FIS/03)
Field
Microfisico e della struttura della materia
Tipologia attività formativa
Caratterizzante
72 ore
di attività frontali
6 crediti
sede:
insegnamento
in - - -

Obiettivi formativi

Il corso si propone lo scopo di introdurre studenti di Fisica che intendono occuparsi di biologia a familiarizzare con alcune tecniche primarie di laboratorio  di biochimica e di biofisica

Prerequisiti

<span new="" font-family:="" style="">Fisica di base<br />
Chimica inorganica ed organica<br />
Elementi di Meccanica Quantistica </span>

Contenuti dell'insegnamento

<p> <span new="" font-family:="" style="">L'acqua: la molecola, il legame idrogeno, gli stati di aggregazione.Le soluzioni acquose. Ioni in soluzione: acidi, basi, pH, misura del pH, titolazioni acido-base, soluzioni tampone. Macromolecole in soluzione: generalità sulle proteine. grandezze parziali molari, potenziale chimico, concetto di non-idealità delle soluzioni di macromolecole, il coefficiente del viriale, sorgenti di non-idealità.Purificazione di una soluzione proteica: Filtrazione, dialisi, centrifugazione, liofilizzazione.Lo studio di una soluzione proteica: l'analisi spettroscopica. Stati energetici delle molecole. Lo spettro e.m.. Interazione della luce con la materia Spettroscopia UV-Vis: Gli stati elettronici. I coefficienti di Einstein per l'assorbimento. La legge di Lambert-Beer. Il coefficiente di estinzione molare. Lo spettrofotometro di assorbimento: lo s. a doppio raggio e quello ad array di diodi. Caratteri degli spettri di assorbimento. La spettroscopia delle macromolecole biologiche: la formaldeide, il legame peptidico, i principali cromofori, aa. aromatici, gruppi prostetici, effetti del solvente.Spettroscopia IR: l'operatore momento di dipolo; le transizioni vibrazionali. Lo spettrofotometro FTIR: principi di funzionamento, componentistica e vantaggi. Preparazione di un campione. Analisi di uno spettro di assorbimento IR. Spettri di assorbimento IR delle proteine: le bande delle amidi. Il problema dell'acqua.  La tecnica ATR.<br />
Elenco delle esperienze: <br />
Titolazione di un acido forte, di uno debole e di uno triprotico<br />
Titolazione di un aminoacido e di una proteina-verifica di reversibilità del processo<br />
Preparazione di una soluzione tampone<br />
Estrazione di caseina e lattoglobulina dal latte vaccino <br />
Verifica della legge di Lambert-Beer - Test  di Biureto<br />
Titolazione spettrofotometrica di un colorante<br />
Test di attività di un enzima<br />
Analisi del contenuto d'acqua di una proteina a basso grado di idratazione<br />
Studio della struttura secondaria di una proteina nello stato nativo e denaturato <br style="" />
<!--[if !supportLineBreakNewLine]--><br style="" />
<!--[endif]--></span></p>

Programma esteso

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Bibliografia

C.R. Cantor and P.R. Schimmel - "Biophysical Chemistry" Part II - W.H. Freeman and Co, Eds. San Francisco<br />
K.E. Van Holde - "Physical Biochemistry" Prentice-Hall, Inc., New Jersey<br />
Appunti e dispense forniti dal docente

Metodi didattici

Metodologia di insegnamento: Lezioni frontali ed esercizi. Esercitazioni di laboratorio<br />
Metodologia di valutazione: Esame orale con la discussione delle relazioni redatte sulle esperienze eseguite in laboratorio

Modalità verifica apprendimento

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Altre informazioni

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