BIOCHIMICA
cod. 00061

Anno accademico 2008/09
2° anno di corso - Primo semestre
Docente
Settore scientifico disciplinare
Biochimica (BIO/10)
Field
Discipline biotecnologiche comuni
Tipologia attività formativa
Caratterizzante
56 ore
di attività frontali
6 crediti
sede:
insegnamento
in - - -

Obiettivi formativi

<br />Durante questo corso, lo studente diverrà innanzitutto familare con la struttura e le molteplici funzioni delle proteine, apprendendo il ruolo fondamentale di queste macromolecole nei processi cellulari. Lo studente verrà inoltre introdotto alla conoscenza delle principali classi di piccole molecole biologiche (zuccheri, lipidi, amminoacidi, nucleotidi) ed apprenderà le vie metaboliche di base attraverso cui queste molecole vengono degradate e sintetizzate. Attenzione particolare verrà posta sugli aspetti energetici del metabolismo.

Prerequisiti

Prerequisiti fortemente consigliati: corsi di Matematica, Chimica Generale ed Inorganica, Chimica Organica.

Contenuti dell'insegnamento

<br /> Struttura e funzione delle proteine.<br />Gli aminoacidi. Il legame peptidico. La struttura tridimensionale delle proteine: strutture primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Funzione ed evoluzione delle proteine. L’emoglobina come modello di proteina allosterica. Gli enzimi: concetti di base e cinetica. Il modello di Michaelis-Menten. Inibizione competitiva e non competitiva dell’attività enzimatica. Un enzima esemplare: la chimotripsina. Strategie di regolazione dell'attività enzimatica. Proteine di membrana e struttura delle membrane biologiche. <br />Metabolismo<br />Fondamenti di bioenergetica: DG0 e DG0’. L’ATP come molecola energetica. Altre molecole-chiave del metabolismo energetico: NADH, FADH2, coenzimi e vitamine. I carboidrati: proprietà e concetti generali.  Glicolisi e fermentazioni; ciclo dell'acido citrico; via del pentoso fosfato e gluconeogenesi; metabolismo del glicogeno. La fosforilazione ossidativa: la catena mitocondriale di trasportatori di elettroni; gradienti protonici e biosintesi di ATP. Il metabolismo degli acidi grassi: vie degradativa (beta-ossidazione) e biosintetica e loro regolazione. Biosintesi ed utilizzazione dei corpi chetonici. Degradazione degli amminoacidi e ciclo dell'urea. Biosintesi degli amminoacidi e dei nucleotidi. <br />Come si studiano le proteine (laboratorio).<br />Purificazione delle proteine. Tecniche cromatografiche: cromatografia a scambio ionico; gel-filtrazione; cromatografia d’affinità. Separazione e visualizzazione delle proteine per mezzo dell’elettroforesi. Tecniche spettrofotometriche applicate allo studio delle proteine e delle reazioni enzimatiche.

Programma esteso

- - -

Bibliografia

<br />David L. Nelson e Michael M. Cox<br />I Principi di Biochimica di Lehninger (terza edizione)<br />Zanichelli, Bologna, 2002<br /><br />Donald Voet, Judith G. Voet e Charlotte W. Pratt<br />Fondamenti di Biochimica<br />Zanichelli, Bologna, 2002<br /><br />Mary K. Campbell, Shawn O. Farrell<br />Biochimica<br />EdiSES, Napoli, 2004

Metodi didattici

<br />Il corso prevede sia lezioni frontali sia esercitazioni di laboratorio.<br />Nelle ore di lezione frontale, saranno illustrate – anche con il supporto di mezzi audiovisivi - le proprietà delle proteine e degli enzimi, nonché descritte le vie metaboliche fondamentali. <br />Nelle ore di laboratorio, saranno prese in esame e messe in atto le principali metodologie biochimiche per l’identificazione, l’isolamento, e lo studio strutturale e funzionale delle proteine. <br />Per l’esame, si prevede una prova scritta alla fine del corso di lezioni.

Modalità verifica apprendimento

- - -

Altre informazioni

- - -