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BIOLOGIA PER BIOINFORMATICA

COD. 19171

Insegnamento del corso di Laurea triennale (DM509) in INFORMATICA

Tipologia insegnamento: Attività specifiche della sede

Obiettivi formativi

Contenuti dell'insegnamento

I componenti della materia vivente
Le macromolecole: aspetti chimici ebiologici.
- Zuccheri
- Lipidi
- Acidi nucleici e proteine come depositari della diversitàbiologica.
La cellula
- Le membrane cellulari e le proteine di membrana.
- Cellule procariotiche e cellule eucariotiche. Organizzazione strutturale e funzionale della cellula eucariotica: gli organelli.
- Il nucleo: conservazione e trasmissione delle informazioni genetiche.
- Ribosomi, reticolo endoplasmico, apparato di Golgi: biosintesi e smistamento delle proteine.
- Mitocondri e cloroplasti: trasformazioni energetiche.
- Cromosomi, ciclo cellulare, divisione cellulare.
- Mitosi e meiosi
Acidi nucleici, informazione ed ereditarietà
- Gli esperimenti di Mendel e le leggi della trasmissione dei caratteri
- Gli esperimenti di Morgan e la mappatura genetica.
- Struttura e nomenclatura delle basi azotate e dei nucleotidi. Lo scheletro covalente degli acidi nucleici.
- La doppia elica del DNA.
- Denaturazione, rinaturazione e ibridazione del DNA. Analisi degli acidi nucleici mediante elettroforesi.
- Lareplicazione del DNA: caratteristiche fondamentali e basi chimiche. LeDNA polimerasi e le altre proteine replicative. Meccanismi direplicazione.
- Il sequenziamento del DNA. La reazione polimerasica a catena (PCR). Ricombinazione e riparazione del DNA (cenni).
- L'RNA:struttura e funzioni. La sintesi DNA-dipendente di RNA (trascrizione).RNA polimerasi e promotori. I fattori di trascrizione. Modificazionidell'RNA dopo la trascrizione.
- Il codice genetico. La sintesi proteica.
- I livelli di regolazione dell'espressione genica.
- Sintesi RNA-dipendente di DNA(trascrittasi inversa).
- Geni e genomi. Organizzazione del DNA nei virus, nei batteri e negli eucarioti.
- Evoluzione molecolare.
Le proteine
- I venti amminoacidi presenti nelle proteine. Il legame peptidico.
- I livelli di struttura delle proteine: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria.
- Denaturazione e ripiegamento (folding) delle catene polipeptidiche. Modificazioni covalenti delle proteine: fosforilazione, glicosilazione, proteolisi.
- Relazionifra la struttura delle proteine e la loro funzione.
- Proteine di membrana, proteine fibrose, proteine globulari
Enzimi, catalisi enzimatica e metabolismo
- Principi termodinamici delle reazioni enzimatiche
- Caratteristiche generali e nomenclatura degli enzimi
- Caratteristiche della catalisi enzimatica
- Inibitori degli enzimi
- Glicolisi
- Metabolismo energetico aerobico e anaerobico
- Significato energetico dell'ATP e del NADH
- Ciclo dell'acido citrico
- Catena respiratoria