BIOCHIMICA STRUTTURALE
cod. 18321

Anno accademico 2010/11
1° anno di corso - Primo semestre
Docente
Settore scientifico disciplinare
Biochimica (BIO/10)
Field
Discipline del settore biomolecolare
Tipologia attività formativa
Caratterizzante
48 ore
di attività frontali
6 crediti
sede:
insegnamento
in - - -

Obiettivi formativi

L’obiettivo principale del corso è quello di fornire allo studente gli strumenti necessari per un'analisi dettagliata e critica della struttura delle proteine e dei loro complessi macromolecolari. La prima parte del corso è dedicata alla comprensione delle proprietà chimico-fisiche degli amminoacidi che sono alla base della struttura delle proteine. Successivamente verranno analizzate il modo dettagliato le strutture secondarie e terziarie che costituiscono la maggior parte delle proteine. Gli argomenti trattati durante le lezioni frontali saranno oggetto di prove pratiche individuali svolte in aula informatica dove, con l’utilizzo di software dedicato, gli studenti si cimenteranno con l’analisi strutturale delle macromolecole biologiche.

Prerequisiti

Nessuno

Contenuti dell'insegnamento

Proprietà fisico-chimiche degli aminoacidi, il legame peptidico, angolo di rotazione phi e psi, il diagramma di Ramachandran.
Strutture secondarie: Eliche alfa, 3.10 e pi greco, foglietti beta, regioni loop.
Diagrammi topologici, motivi elica-giro-elica leganti il calcio, forcine beta, motivo a greca, motivo beta-alfa-beta.
Strutture ad alfa elica: contatti inter-elica e organizzazione superstrutturale di proteine ad alfa-elica, fascio di quattro eliche, il folding delle globine.
Strutture alfa-beta: struttura a botte TIM, ripiegamento di Rossmann.
Strutture beta: "barili" formati da filamenti beta antiparalleli; motivo a chiave greca; "jelly roll" (proteine leganti la vitamina A; neuraminidasi; gamma-cristallina; immunoglobuline e proteine immunoglobulina-simili.
Proteine con attività enzimatica: Le serina proteasi, il complesso enzima-substrato, Km, Kcat, Vmax, lo stato di transizione, meccanismo d'azione della chimotripsina, specificità, evoluzione convergente.
Struttura del DNA.
Riconoscimento del DNA da parte di fattori di trascrizione procariotici: il motivo elica giro elica, interazioni specifiche e non-specifiche, Cro, repressore di lambda, repressore dell'operone Lac, CAP, repressore del triptofano, effettori allosterici che alterano l'affinità della proteina per il DNA.
Riconoscimento del DNA da parte di fattori di trascrizione eucariotici: la TBP, interazioni sequenza specifiche, idrofobiche e plasticità del DNA, le proteine a omeodominio, le regioni POU. Motivi Zinc finger, la cerniera a leucina del GCN4.
Proteine di membrana: la batteriorodopsina, le porine, il canale del potassio, grafici di idropatia.
Il folding delle proteine: flessibilità conformazionale, fattori termodinamici e cinetici che influenzano il folding, isomerizzazione dei residui di prolina, struttura e funzione delle chaperonine GroEL/GroES.
Strutture Quaternarie.
Cenni sulla determinazione della struttura delle proteine mediante raggi X.

Programma esteso

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Bibliografia

Petsko, G.A., Ringe D., PROTEIN STRUCTURE AND FUNCTION: (New Science Press Ltd, 2002).
Branden C., Tooze J. INTRODUZIONE ALLA STRUTTURA DELLE PROTEINE (Zanichelli, II Ed., 2001)
Nelson D.L., Cox M.M. I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER (Zanichelli, III ed., 2002)

Metodi didattici

Lezione frontale

Modalità verifica apprendimento

Esame scritto ed orale

Altre informazioni

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