BIOCHIMICA STRUTTURALE

Proprietà fisico-chimiche degli aminoacidi, il legame peptidico, angolo di rotazione phi e psi, il diagramma di Ramachandran.
Strutture secondarie: Eliche alfa, 3.10 e pi greco, foglietti beta, regioni loop.
Diagrammi topologici, motivi elica-giro-elica leganti il calcio, forcine beta, motivo a greca, motivo beta-alfa-beta.
Strutture ad alfa elica: contatti inter-elica e organizzazione superstrutturale di proteine ad alfa-elica, fascio di quattro eliche, il folding delle globine.
Strutture alfa-beta: struttura a botte TIM, ripiegamento di Rossmann.
Strutture beta: "barili" formati da filamenti beta antiparalleli; motivo a chiave greca; "jelly roll" (proteine leganti la vitamina A; neuraminidasi; gamma-cristallina; immunoglobuline e proteine immunoglobulina-simili.
Proteine con attività enzimatica: Le serina proteasi, il complesso enzima-substrato, Km, Kcat, Vmax, lo stato di transizione, meccanismo d'azione della chimotripsina, specificità, evoluzione convergente.
Struttura del DNA.
Riconoscimento del DNA da parte di fattori di trascrizione procariotici: il motivo elica giro elica, interazioni specifiche e non-specifiche, Cro, repressore di lambda, repressore dell'operone Lac, CAP, repressore del triptofano, effettori allosterici che alterano l'affinità della proteina per il DNA.
Riconoscimento del DNA da parte di fattori di trascrizione eucariotici: la TBP, interazioni sequenza specifiche, idrofobiche e plasticità del DNA, le proteine a omeodominio, le regioni POU. Motivi Zinc finger, la cerniera a leucina del GCN4.
Proteine di membrana: la batteriorodopsina, le porine, il canale del potassio, grafici di idropatia.
Il folding delle proteine: flessibilità conformazionale, fattori termodinamici e cinetici che influenzano il folding, isomerizzazione dei residui di prolina, struttura e funzione delle chaperonine GroEL/GroES.
Strutture Quaternarie.
Cenni sulla determinazione della struttura delle proteine mediante raggi X.