Sono frutto dell’attività congiunta di ricercatori dell’Università di Parma e del National Institutes of Health di Bethesda (USA) i risultati di un lungo e complesso lavoro sperimentale sull’emoglobina umana pubblicati sulla prestigiosa rivista “Proceedings of the National Academy of Sciences “(USA)Il gruppo di lavoro dell’Università di Parma comprende Cristiano Viappiani e Stefania Abbruzzetti del Dipartimento di Fisica e Scienze della Terra “Macedonio Melloni”, Andrea Mozzarelli del Dipartimento di Farmacia, Stefano Bettati e Luca Ronda del Dipartimento di Neuroscienze.La ricerca si inserisce all’interno di una collaborazione con il dott. William A. Eaton, direttore del Laboratory of Chemical Physics, National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Diseases del National Institutes of Health a Bethesda, negli Stati Uniti; una collaborazione iniziata nel 1991 con una pubblicazione su “Nature” e proseguita poi con altre pubblicazioni, tra cui un altro articolo pubblicato su “Proceedings of the National Academy of Sciences” nel 2004.La ricerca sull’emoglobina umana (la proteina contenuta nei globuli rossi che lega l’ossigeno nei polmoni e lo trasporta ai tessuti) ha affrontato e risolto alcune incongruenze del modello che Monod, Wyman e Changeaux hanno proposto nel 1965 per descrivere il legame dell’ossigeno all’emoglobina umana. Nel mondo scientifico questo modello ha avuto conseguenze di vasta portata nella descrizione del comportamento di proteine complesse, ed è uno dei lavori più citati. Tuttavia non è in grado di descrivere gli effetti che alcuni composti che si legano all’emoglobina hanno sull’affinità della proteina per l’ossigeno.Utilizzando una strumentazione sviluppata appositamente presso la nostra Università e un approccio nanotecnologico, è stato possibile evidenziare l’importante ruolo che alcune conformazioni normalmente instabili dell’emoglobina hanno negli equilibri di legame dell’ossigeno alla proteina.I risultati ottenuti sull’emoglobina umana hanno una valenza moto più ampia e si applicano alla descrizione quantitativa della funzione di molte delle proteine complesse che negli organismi viventi regolano il metabolismo, come gli enzimi e i recettori. La ricerca ha anche potenziali ricadute in campo terapeutico, suggerendo strategie per modulare le proprietà dell’emoglobina necessarie per trattare malattie quali l’anemia falciforme o potenziare l’efficacia di agenti antitumorali.
